1、研究生入学考试生物化学（酶类）历年真题试卷汇编 7 及答案与解析1 (华南农业大学 2009 年考研试题)正协同效应2 (华中师范大学 20l0 年、天津大学 2002 年、南京师范学 2008 年考研试题)酶原激活3 (中科大 2009 年考研试题)诱导契合(inducedfit)4 (郑州大学 2008 年、陕西师范大学 2005 年考研试题)别构酶5 (江南大学 2008 年考研试题)coreenzyme6 (江南大学 2007、2008 年考研试题)allostericeffect7 (武汉大学 2005 年考研试题)裂合酶和连接酶8 (中国药科大学 2006 年考研试题)suisid
2、esubstrate9 (中国药科大学 2006 年考研试题)essentialgroupofenzyme10 (中国药科大学 2006 年考研试题)inducedenzyme11 (沈阳药科大学 2006 年考研试题)固定化酶12 (沈阳药科大学 2006 年考研试题)酶的比活力(比活性)13 (吉林大学 2009 年考研试题)何谓酶的活性中心，研究酶的活性中心有哪些丰要方法?14 (吉林大学 2009 年考研试题)说明米氏常数(K m)的意义及应用。15 (东北师范大学 2008 年考研试题)什么是酶活力?酶活力的单位是什么? 用中间产物学说解释米氏方程曲线的变化。16 (哈尔滨工业大学
3、2008 年考研试题)说明酶作用的基本原理?17 (哈尔滨工业大学 2007 年、南京师范大学 2008 年考研试题)竞争性抑制作用和非竞争性抑制作用有何异同?18 (山东大学 2006 年考研试题)某酶制剂 4ml 内含脂肪 810-3g，糖类 1510 -2g，经测定其酶活力相当于 20mg 市售酶商品(每 g 含 1000 酶活力单位)的活力，问酶制剂的比活力是多少?19 (哈尔滨工业大学 2007 年、山东大学 2005 考研试题)酶活性调节有哪些方式?20 (山东大学 2005 年考研试题)煤气中毒的生化机理是什么?21 (华东理工大学 2007 年考研试题)何谓酶的最适温度?为什么
4、在最适温度两侧酶活性快速下降?22 (华东理工大学 2006 年考研试题)何谓多功能酶?试举例说明。23 (华中师范大学 2010 年考研试题)简述酶的诱导契合学说要点。24 (湖南大学 2007 年、江南大学 2008 年考研试题)请解释什么是酶的活力和酶的比活力，并说出活力和比活力两个指标在酶的纯化过程中分别可以反映什么?25 (中科大 2009 年考研试题)枯草杆菌素(subtilisin) 为丝氨酸蛋白酶，如果将该酶的Ser221 被 Ala 取代，活性降低 106 倍；如果 His64 被 Ala 取代，活性降低 106 倍，如果 Ser221 和 His64 同时被 Ala 取代，
5、活性降低 106106=1012 倍。这样的推断是否正确?为什么 ?26 (中科大 2008 年考研试题)碳酸酐酶的分子量是 30,000，催化如下 CO2 的水化反应：H 2O+CO2H 2CO3。如果 10gg 碳酸酐酶在 37最适条件下 1 分钟内能催化03gCO 2 的水化，请问碳酸酐酶的转化数(k cat)是多少(以 min-1 为单位)?27 (郑州大学 2008 年考研试题)称取 25mg 蛋白酶粉配制成 25ml 酶制剂，从中取出01ml 酶制剂，以酪蛋白为底物用 Folin 一酶比色法测定酶活力，结果表明每小时产出 1500mg 酪氨酸。另取 2ml 酶制剂，用凯氏定氮法测得
6、蛋白氮为 02mg，若以每分钟产生 1mg 酪氨酸的酶量作为一个活力单位计算，试根据上述数据求出：(1)1ml 酶制剂中所含的蛋白质量及酶的活力单位数；(2)酶的比活力；(3)l 升酶制剂中总蛋白质含量及酶的总活力?28 (江南大学 2008 年考研试题)有时别构酶的活性可以被低浓度的竞争性抑制剂激活，请解释29 (江南大学 2007 年考研试题)有一个酶分子抑制剂，不清楚它是可逆性抑制还是不可逆抑制剂，请设计两种实验方案，说明它是属于哪一类抑制剂?30 (陕西师范大学 2005 年考研试题)分别概述温度和 pH 对酶催化作用的影响。31 (陕西师范大学 2005 年考研试题)分别叙述正协同效
7、应、负协同效应、别构激活效应、别构抑制效应的含义及其对 v 一s曲线的影响，并举例说明上述四种效应在代谢调控中的意义。32 (沈阳药科大学 2006 年考研试题)酶活性中心和必需基团。33 (浙江工业大学 2006 年考研试题)(1) 对于一个遵循米氏动力学的酶而言，当S=Km 时，若 V=35molmin，V max 是多少 molmin? (2)当S=210 -3molL，V=40mol min ，这个酶的 Km 是多少? (3)若 I 表示竞争性抑制剂，Kr=410-5molL，当S=310 -22molL 和I=310 -5molL 时，V 是多少? (4)若 I是非竞争性抑制剂，在
8、Kr、S和I 条件与(3)中相同时，V 是多少?研究生入学考试生物化学（酶类）历年真题试卷汇编 7 答案与解析1 【正确答案】 有些别构酶与调节物结合后，本身的构象发生改变，这种新的构象很有利于后续的底物分子或调节物的结合，这些别构酶称为具有正协同效应的别构酶。【知识模块】 酶类2 【正确答案】 有些酶在细胞内合成和初分泌时，并不表现有催化活性，这种无活性状态的酶的前身物称为酶原。酶原在一定条件下，受某种因素的作用，酶原分子的部分肽键被水解，使分子结构发生改变，形成酶的活性中心，无活性的酶原转化成有活性的酶称酶原的激活。【知识模块】 酶类3 【正确答案】 酶的活性中心是柔性的，在酶与的结合过程
9、中，底物诱导酶的构象发生变化，使酶活动中心的催化基因与底物上的反应基因互补契合，称为诱导契合(induced fit)。【知识模块】 酶类4 【正确答案】 当某些化合物与酶分子中的别构部位可逆地结合后，酶分子的构象发生改变，使酶活性部位对底物的结合与催化作用受到影响，从而调节酶促反应速度及代谢过程，这种效应称为别构效应，具有别构效应的酶就称为别构酶。别构酶常是代谢途径中催化第一步反应或处于代谢途径分支点上的一类调节酶，大多能被代谢最终产物所抑制，对代谢调控起晕要作用。【知识模块】 酶类5 【正确答案】 core enzyme 即核心酶，人肠杆菌的 RNA 聚合酶全酶由 5 个亚基组成(2)，没
10、有 基的酶叫核心酶。核心酶只能使已开始合成的 RNA 链延长，但不具有起始合成 RNA 的能力，必须加入 基才表现出全部聚合酶的活性。【知识模块】 酶类6 【正确答案】 allostefic effect 即别构效应，指某种不直接涉及蛋白质活性的物质，结合于蛋白质活性部位以外的其他部位(别构部位)，引起蛋白质分子的构象变化，而导致蛋白质活性改变的现象。【知识模块】 酶类7 【正确答案】 裂合酶催化非水解和非氧化的消除反应，或者使底物裂解，产生双键；在逆反应中，裂和酶类催化一个底物加到另一个底物的双键上。连接酶催化两底物连接或者结合的反应，这些反应需要核苷酸三磷酸，例如 ATP 提供能量。【知识
11、模块】 酶类8 【正确答案】 自杀性底物，有些专一性不可逆抑制剂具有底物类假结构，且存在潜伏的反应基团，当发生催化反应时，潜伏基团暴露或活化，作用酶活性部位的必需基团或辅基，使酶不可逆失活。此类抑制剂称自杀性底物。【知识模块】 酶类9 【正确答案】 酶的必需基团，包括酶活性中心内的必需基团和活性中心外的必需基团。酶活性中心内的发挥催化作用并与底物直接作用的有效基团称为活性中心内的必需基团，但活性中心外的一些基团与维持整个酶分子的构象有关，间接地发挥作用，称为活性中心外的必需基团。【知识模块】 酶类10 【正确答案】 诱导酶，是指当细胞中加入特定诱导物质而诱导产生的酶。它的含量在诱导物存在下显著
12、增高，这种诱导物往往是该酶的底物类似物或底物本身。【知识模块】 酶类11 【正确答案】 借助于物理或化学的方法，把酶束缚在一定空间内，并仍具有催化活性的酶制剂，称为固定化酶。【知识模块】 酶类12 【正确答案】 酶的纯度用比活力表示，酶的比活力(比活性)即每毫克酶蛋白(或每毫克蛋白氮)所含的酶活力单位数。【知识模块】 酶类13 【正确答案】 酶分子中与底物接触的或非常接近底物的部分称为酶的活性部位，而直接与酶催化有关的部位称为活性中心。对于不需要辅酶的酶来说，活性中心就是酶分子在三维结构上比较靠近的少数几个氨基酸残基或是这些残基上的某些基因，它们在一级结构上可能相距甚远，甚至位于不同的肽链上，
13、通过肽链的盘绕、折叠即在空间构象上相互靠近；对于需要辅酶的酶来说，辅酶分子或辅酶分子上的某一部分结构往往就是活性中心的组成部分。一般认为，活性中心有两个功能部位：第一个是结合部位，一定的底物靠此部位结合到酶分子上；第二个是催化部位，底物的键在此处被折断或形成新的键，从而发生一定的化学变化。用于研究酶活性中心的主要方法有：酶的专一性研究； 酶分子侧链基因的化学修饰法；X 一射线晶体衍射法。【知识模块】 酶类14 【正确答案】 K m 是当酶反应速度达到最大反应速度(V max)一半时的底物浓度S ，米氏常数是酶学研究中的一个极重要的数据。K m 一般只与酶的性质有关，而与酶浓度无关；K m 不受
14、 pH 及温度影响；1K m 可以表示酶与底物亲和力大小，1K m愈大，表明亲和力愈大，反之则愈小。 K m 的实际用途：可由所要求的反应速度，求出应加入底物的合理浓度；反过来，也可根据已知的底物浓度，求出该条件下的反应速度。【知识模块】 酶类15 【正确答案】 (1)酶活力也称为酶活性，是酶促反应的能力。酶活力大小就是指在一定条件所催化的某一化学反应速度的快慢，即酶催化的反应速度越快，酶活力越高；反之，则表示该酶活力低。 (2)常用的酶活力单位有三种：国际单位(Iu)，这种单位是由国际酶学委员会规定的。在标准条件(25、最适 pH、最适底物浓度)下，酶每分钟催化 1mmol 底物转化，这样的
15、速度所代表的酶的活力即酶的量定义为 1 个国际单位(IU)；Kat，是由国际酶学委员会于 1972 年规定的一种新单位。在最适条件下，酶每秒钟催化 1 mol 底物转化，这样的速度所代表的酶的活力即酶的量定义为 1 个 Kat。1 Kat=6010 6IU；自定义的活力单位，酶习惯上或测定时使用的反应速度的单位定义为酶的活力单位。有的甚至直接用测得的物理量，如单位时间内消光值的变化(DAt)表示酶活力单位。 (3)在许多酶催化反应中，若其他条件保持恒定，反应速率(v)取决于酶浓度(E)和底物浓度(S)。如果E 保持不变，当改变S时，v 呈现复杂的变化过程。反应方程如下： 如在一定E下，将S与
16、v 作图，呈现双曲线，如图 4-14 所示。从图所见，在S 较低时，v 与S 之间呈正比关系，表现为一级反应；随着S的增加，v 不再按正比关系增加，而表现为混合级反应；当S达到一定值后，若再增加S，v 将趋于恒定，不再受S的影响，曲线表现为零级反应。根据酶反应的中问产物学说，底物浓度对反应速率的影响可设想为：当底物浓度较低时，酶的活性中心没有全部与底物结合，反应速率随着底物浓度的增加而增加；当底物浓度加大到可占据全部酶的活性中心时，反应速率达到最大值，即酶活性中心被底物所饱和，此时如继续增加底物浓度，不会使反应速率再增加。 针对S-v 的这种特征性关系，并归纳出能合理解释底物浓度与反应速率间的
17、定量关系的数学式，即米氏方程： 。式中，v 为反应速率，V max为最大反应速率，S为底物浓度,K m 称米氏常数。【知识模块】 酶类16 【正确答案】 关于酶作用的原理有两个学说，即中间产物学说与诱导契合学说。中间产物学说是指酶在催化某一反应时，首先是酶(E)与底物(S) 结合成一个不稳定的中间产物(ES)，然后再分解成产物(P)，并释放出原来的酶(E) 。诱导契合学说是指酶的活性中心结构与底物原本并非恰巧吻合，只当底物分子与酶分子相接触时，可诱导酶的活性中心结构发生构象改变，从而与底物结构吻合，然后才结合成中间产物，进而引起底物发生相应的化学反应【知识模块】 酶类17 【正确答案】 抑制剂
18、只与未配位的酶分子结合，即与底物竞争同一个部位，这种抑制作用称为竞争性抑制作用；抑制剂既可与 E 结合，也可与 ES 结合，生成的EI 和 ESI 都是失活形式的复合物，抑制剂并没有与底物竞相结合同一个部位，而是结合在底物结合部位以外的部位，这样的抑制作用称为非竞争性抑制作用。 (1)相同点。两种抑制作用均以非共价键与酶结合，用透析等物理方法能除去抑制剂使酶恢复活力。 (2)不同点：竞争性抑制中，竞争性抑制剂往往是酶的底物类似物或反应产物；抑制剂与酶的结合部位与底物与酶的结合部位相同；抑制剂浓度越大，则抑制作用越大；但增加底物浓度可使抑制程度减小；动力学参数：K m 值增大，Vm 值不变。 非
19、竞争性抑制中，抑制剂与底物可同时与酶的不同部位结合；必须有底物存在，抑制剂才能对酶产生抑制作用；使得 Vm 变小，但 Km 不变。【知识模块】 酶类18 【正确答案】 酶的比活力代表酶的纯度，根据国际酶学委员会的规定比活力用每毫克蛋白质所含的酶活力单位数表示，对同一种酶来说，比活力越大，表示酶的纯度越高。比活力：总活力单位数总蛋白毫克数。所以，对于该酶制剂，酶比活力=0 0210004=5Uml。【知识模块】 酶类19 【正确答案】 酶活性调节方式主要有酶原的激活、变构调节和共价修饰调节。(1)酶原的激活。如同其他某些活性蛋白质一样，有一些酶，如消化系统中的蛋白水解酶和血液凝固系统的许多酶，它
20、们在细胞内合成及释放的初期，通常不具催化活性，必须经过蛋白酶酶解或其他因素的作用，然后才能转变成有活性的酶。不具有催化活性的酶的前体称为酶原(zymogen)，由酶原转变成酶的过程称为酶原激活(zymogen activation)。从分子结构分析，酶原激活其实是蛋白质一级结构和空间构象改变的过程。在通常情况下，首先发生酶原肽链的部分降解，去掉部分肽段后的肽链再进行三维空间重排，形成酶的活性中心，或者是酶的活性中心暴露，于是由无活性的酶原转变成有活性的酶。如：胰蛋白酶原的酶解，发生在多肽链 N-端 Lys 与 Ile 之间，结果形成以 IIe 为 N-端的胰蛋白酶分子，由 His 40、Asp
21、 84、Set 177 和 Tro 193 组成活性中心。(2)变构调节 (别构调节)。某些代谢物能与变构酶分子上的变构部位特异性结合，使酶的分子构象发生改变，从而改变酶的催化活性以及代谢反应的速度，这种调节作用就称为变构调节(allosteric regulation)。具有变构调节作用的酶就称为变构酶。凡能使酶分子变构并使酶的催化活性发生改变的代谢物就称为变构剂。变构调节的机制：变构酶一般是多亚基构成的聚合体，一些亚基为催化亚基，另一些亚基为调节亚基。当调节亚基或调节部位与变构剂结合后，就可导致酶的空间构象发生改变，从而导致酶的催化活性中心的构象发生改变而致酶活性的改变。协同效应：当变构酶
22、的一个亚基与其配体(底物或变构剂)结合后，能够通过改变相邻亚基的构象而使其对配体的亲和力发生改变，这种效应就称为变构酶的协同效应。如果对相邻亚基的影响是导致其对配体的亲和力增加，则称为正协同效应；反之，则称为负协同效应；如果是同种配体所产生的影响，则称为同促协同效应。如果是不同配体之间产生的影响则称为异促协同效应。变构调节方式：变构酶通常为代谢途径的起始关键酶，而变构剂则为代谢途径的终产物。因此，变构剂一般以反馈方式对代谢途径的起始关键酶进行调节，最常见的为负反馈调节。变构调节的特点：酶活性的改变通过酶分子构象的改变而实现； 酶的变构仅涉及非共价键的变化；调节酶活性的因素为代谢物； 为一非耗能
23、过程；无放大效应。(3)酶的共价修饰调节。酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，这一过程称为酶的共价修饰(covalent modification)调节。酶的共价修饰包括磷酸化与脱磷酸化、乙酰化与脱乙酰化、甲基化与脱甲基化、腺苷化与脱腺苷化等等。其中以磷酸化修饰最为常见。共价修饰的机制：共价修饰酶通常在两种不同的酶的催化下发生修饰或去修饰，从而引起酶分子在有活性形式与无活性形式之间进行相互转变。共价修饰调节方式：共价修饰调节一般与激素的调节相联系，其调节方式为级联反应。共价修饰调节的特点：酶以两种不同修饰和不同活性的形式存在； 有共价键的变化；受其他调节
24、因素 (如激素) 的影响； 一般为耗能过程；存在放大效应。(4)此外，还有反馈与前馈作用、能荷的调节等方式。【知识模块】 酶类20 【正确答案】 煤气中毒丰要指一氧化碳中毒。煤气中毒生理生化机制：一氧化碳攻击性很强，空气中含 004006或以上浓度很快进入血流，在较短的时间内强占人体内所有的红细胞，紧紧抓住红细胞中的血红蛋白不放，使其形成碳氧血红蛋白，取代正常情况下氧气与血红蛋白结合成的氧合血红蛋白，使血红蛋白失去输送氧气的功能。一氧化碳与血红蛋白的结合力比氧与血红蛋白的结合力大300 倍。一氧化碳中毒后人体血液不能及时供给全身组织器官充分的氧气，这时，血中含氧量明显下降。大脑是最需要氧气的器
25、官之一，一旦断绝氧气供应，由于体内的氧气只够消耗 10 分钟，很快造成人的昏迷并危及生命。【知识模块】 酶类21 【正确答案】 酶的最适温度是指酶活性最高，酶促反应最快时的温度，其活性-温度曲线一般呈钟罩形。在最适温度左侧，当温度升高时，酶活性增大，反应速度加快；在最适温度右侧，由于酶的化学本质是蛋白质，随着温度的升高而使酶逐渐变性，反应速度降低。【知识模块】 酶类22 【正确答案】 具有两种或多种不同催化功能的酶称为多功能酶，如逆转录酶是一种多功能酶。(1)具有以 RNA 为模板的 DNA 聚合酶活性。(2)RNsseHle 能降解 DNARNA 互补双链分子中的 RNA，具有 RNA 水解
26、酶活性。(3)具有以 DNA 为模板的 DNA 聚合酶活性。【知识模块】 酶类23 【正确答案】 1958 年，D.E.Koshland 提出诱导契合学说，该学说认为，酶分子活性中心的结构原来并非和底物的结构互相吻合，但酶的活性中心是柔软的而非刚性的。当底物与酶相遇时，可诱导酶活性中心的构象发生相应的变化，有关的各个基因达到正确的排列和定向，因而使酶和底物契合而结合成中间络合物，并引起底物发生反应；反应结束当产物从酶上脱落下来后，酶的活性中心又恢复了原来的构象。【知识模块】 酶类24 【正确答案】 酶的活力也称酶的活性，指酶催化指定化学反应的能力。酶活性是研究酶的特性，分离纯化以及酶制剂生产和
27、应用时的一项不可缺少的指标。酶活力是用在一定条件下，它所催化某一反应的反应初速度来表示。酶反应速度(指初速度)可用单位时间内单位体积中底物的减少量或产物的增加量来表示，其单位为mols 。酶的比活力是酶纯度的量度，即指单位重量的蛋白质中所具有酶的活力单位数，一般用 IU/mg 蛋白质来表示。一般来说，对于同一种酶，比活力愈大，表示酶的纯度愈高。在酶的纯化过程中，一般用两个指标来衡量，一是总活力的回收，二是比活力提高的倍数。总活力的回收是表示提纯过程中酶的损失情况，比活力提高的倍数是表示提纯方法的有效程度，比活力越高，酶的纯度越高。【知识模块】 酶类25 【正确答案】 显然不对，催化三元体的任何
28、一种氨基酸残基都是必需的。其中任何一个氨基酸残基被突变，则活性几乎降到零，因此即使引入一个有害的突变，也很难进一步降低活性。【知识模块】 酶类26 【正确答案】 酶的 mol 数：1010 -630000=3 310-10mol 反应速度：0344=6 810-3mol min 转化数：(0344)(1010 -630000)=2107min-1。【知识模块】 酶类27 【正确答案】 (1)因为 2ml 酶制剂用凯氏定氮法测得蛋白氮为 02mg ，则 1ml酶制剂中蛋白氮为 01mg。而蛋白质含量=蛋白氮625，所以 1ml 酶制剂中蛋白质含量=0 1mg625=0625mg。 由题意知 0.
29、1ml 酶制剂每小时产出 1500mg酪氨酸，即 01mg 酶制剂每小时产出 1500mg 酪氨酸，根据每分钟产生 1mg 酪氨酸的酶量为一个活力单位，所以 1ml 酶制剂中酶的活力单位数为：15001060=250 U。 (2)比活力是指每 mg 酶蛋白所具有的酶活力单位数。由上个问题得 1mg 酶制剂中酶的活力单位数为 250 U，又 1mg 酶制剂中酶蛋白为0625mg，所以酶的比活力为 250U0625mg=400Umg (3)因为 1ml 酶制剂用凯氏定氮法测得蛋白氮为 01mg，则 1L 酶制剂中蛋白氮为 100mg。1L 酶制剂中，总蛋白产量=蛋白氮6 25=100 mg625=
30、625mg。 酶的总活力=总蛋白比活力=625mg400Umg=2510 5U【知识模块】 酶类28 【正确答案】 底物与别构酶的结合，可以促进随后的底物分子与酶的结合，同样竞争性抑制剂与酶的底物结合位点结合，也可以促进底物分子与酶的其他亚基的进一步结合，因此低浓度的抑制剂可以激活某些别构酶。【知识模块】 酶类29 【正确答案】 (1)利用透析、超滤等物理方法，若分离后，酶分子有活性，则其是可逆抑制；若分离后，酶分子没有活性，则其是不可逆抑制。(2)采用动力学的方法，在测定酶活性的系统中加入抑制剂，测定不同酶浓度的反应初速率，从初速率对酶浓度作图；不可逆抑制剂可以得到一组不通过原点的平行线，可
31、逆抑制剂得到一组通过原点但斜率不同的直线。【知识模块】 酶类30 【正确答案】 (1)升高温度便反应速度加快，但温度过高会使酶蛋白变性失活，所以酶会在某一特定的温度表现最大的催化活力，这一温度称作最适温度。不同的酶有不同的最适温度。(2)过高或过低的 pH 会使酶蛋白变性失活，使酶和底物的有关基团解离状态发生变化，酶的催化活力下降，所以酶会在某一特定的 pH 表现最大的催化活力，这一 pH 称作最适 pH。不同的酶有不同的最适 pH。【知识模块】 酶类31 【正确答案】 (1)正协同效应。别构酶的一个亚基与底物结合后，其他亚基与底物的结合能力增加，v 一s曲线呈 S 形。 (2)负协同效应。别
32、构酶的一个亚基与底物结合后，其他亚基与底物的结合能力降低，v 一s曲线呈平坦的双曲线。 (3)别构激活效应。效应剂与酶的别构部位结合后，酶的催化活性增加，v 一s曲线左移，s 形变小，即正协同效应减弱。 (4)别构抑制效应。效应剂与酶的别构部位结合后，酶的催化活性降低，v 一s曲线右移，s 形变加大，即正协同效应加强。 在代谢调控中的意义：如 ATCase，天冬氨酸为正协同效应剂，其浓度的微小变化可以引起反应速度的较大变化，即调控的灵敏度很小；ATP 为别构激活剂，当嘌呤含量高时，促进嘧啶的合成；CTP 为别构抵制剂，当嘧啶含量高时，降低其合成速度。又如 NAD+是 3-磷酸甘由醛脱氢酶的负协
33、同效应剂，酶的一个亚基与 NAD+结合后，其他 3 个亚基与 NAD+结合的能力下降， NAD+浓度的变化不会引起反应速度的明显变化，反应的速度较稳定。使 3 一磷酸甘油醛脱氢酶的活力维持在一个较稳定的水平，对于稳定糖酵解的速度，维持细胞的能量供应有重要意义。【知识模块】 酶类32 【正确答案】 (1)酶活性中心。肽链中的某些氨基酸残基在一级结构上可能相距甚远，甚至在不同多肽链上，通过蛋白质二、三、四级结构彼此集中在酶分子表面或裂隙中而形成的特异空间区域，这个区域称为酶活性中心。包括底物结合部位、底物催化部位。(2)必需基团。维持、保证酶活性的功能基团称为酶的必需基团。包括活性中心内必需基团、活性中心外必需基团。【知识模块】 酶类33 【正确答案】 (1)当S=K m 时，V=V max2，则：V max=235=70molmin (2)因为 V=Vmax(1+K mS)，所以：K m=(VmaxV-1)S=1510 -5molL (3)因为SK mI，所以：V=V max=70 molmin (4)V=V max(1+I K I)=molmin【知识模块】 酶类
