1、研究生入学考试生物化学（酶类）历年真题试卷汇编 6 及答案与解析一、不定项选择题下列各题的备选答案中，有一个或多个是符合题意的，请选出所有符合题意的备选答案。1 (西北大学 2004 年考研试题)若酶促反应的速度 v=Vmax90，则S应为 Km 的倍数是( )。（A）45（B） 90（C） 80（D）50（E）902 (浙江工业大学 2006 年考研试题)作为典型催化剂的酶具有下列哪一种能量效应?( )（A）增高活化能（B）降低活化能（C）降低反应的自由能（D）降低反应物的能量水平3 (浙江工业大学 2006 年考研试题)在一反应体系中，S 过量，加入一定量的 I，测V-E曲线，改变I，得一
2、系列平行曲线如图 4-2 所示，则加入的 I 是( )。（A）竞争性可逆抑制剂（B）非竞争性可逆抑制剂（C）反竞争性可逆抑制剂（D）不可逆抑制剂（E）无法确定4 (浙江工业大学 2006 年考研试题)欲使某酶促反应的速度等于 Vmax 的 80，底物浓度应是 Km 值的几倍?( )（A）4（B） 2（C） 8（D）95 (浙江工业大学 2006 年考研试题)酶的竞争性抑制剂具有下列哪一种动力学效应?( )（A）使 Km 增大，但不影响 Vmax（B）使 km 减小，但不影响 Vmax（C）使 Vmax 增大，但不影响 Km（D）使 Vmax 减小，但不影响 Km6 (浙江工业大学 2006 年
3、考研试题)琥珀酸脱氢酶的竞争性抑制剂是( )。（A）丙酮酸（B）柠檬酸（C）丙二酸（D）延胡索酸7 (南开大学 2009 年考研试题)假定一负超螺旋的 L=20，T=23，W=-3 ，问大肠杆菌拓扑异构酶 I 作用一次后的 L、T、W 值分别为多少?( )（A）L=21，T=23，W=一 2（B） L=22， T=23，W=一 1（C） L=19， T=23，W=-4（D）L=18，T=23，W=一 58 (华东理工大学 2007 年考研试题)关于同工酶，哪些说明是正确的?( )（A）是由不同的亚基组成的多聚复合物（B）对同一底物具有不同的 Km 值（C）在电泳分离时它们的迁移率相同（D）免疫
4、学性质相同9 (上海交通大学 2006 年考研试题)charge relaysystem10 (上海交通大学 2006 年考研试题)abzyme11 (四川大学 2007 年、山东大学 2005 年、吉林大学 2009 年、郑州大学 2008 年考研试题)同工酶12 (四川大学 2007 年考研试题)级联放大13 (四川大学 2007 年考研试题)反馈作用14 (哈尔滨工业大学 2008 年考研试题)共价调节酶15 (哈尔滨工业大学 2008 年考研试题)名词解释：定向效应。16 (哈尔滨工业大学 2007 年考研试题)多酶复合体17 (山东大学 2006 年考研试题)转换数18 (山东大学
5、2006 年考研试题)齐变模型19 (华东理工大学 2007 年、郑州大学 2007 年、西北大学 2004年考研试题)酶的活性中心20 (华东：理工大学 2006 年考研试题)酶的活性部位和必需基团。21 (南京师范大学 2008 年考研试题)双关酶22 (陕西师范大学 2005 年考研试题)酶工程。23 (沈阳药科大学 2006 年考研试题)酶的变构激活24 (中山大学 2009 年考研试题)图 43 为某酶的动力学双倒数作图，已知物质 A为该酶的底物。请说明：(1)相对于该酶来说，物质 B 的角色；(2)浓度B 1、B2、B 3 的大小顺序；(3)图示该动力学体系的机理。25 (浙江大学
6、 2008 年考研试题)如何理解在酶催化作用的高效性和专一性理论中论述的“来自酶与底物相互作用的结合赋予了催化反应的高效性和特异性” ，并举例说明。26 (浙江大学 2008 年考研试题)有 8 种酶参与三羧酸循环：柠檬酸、顺乌头酸梅、异柠檬酸脱氢酶、-酮戊二酸脱氢酶、琥珀酸脱氢酶、延胡索酸酶和苹果酸脱氢酶。(1)写出每一种酶催化反应的平衡化学方程式。(2) 说出每一种酶催化反应需要的辅因子。(3)写出从乙酰辅酶 A 到 CO2 代谢过程中的一个平衡净反应方程式。27 (浙江大学 2007 年考研试题)什么是酶? 酶的国际分类法将酶分为几类? 举例说明每一类酶催化反应的原理。28 (南京大学
7、2008 年考研试题)The transfer ofa proton from an enzyme to its substrate is often a key step in catalysis(a)does this occur in the proposed catalytic mechanism for chymotrypsin，lysozyme ， and carboxypeptidase A?(b)if so identify the proton donor in each case29 (南京大学 2008 年考研试题)(1)At what substrate concent
8、ration would an enzyme with a Kcat of 30OS -1and a Km of 00050 molL operate at onequarter of its maximum rate? (2)determine the fraction of Vmax that would be obtained at the following substrate concentration：S=12K m，2K m，and 10Km30 (厦门大学 2008 年考研试题)酶催化反应： 。根据快速平衡理论，米氏常数(K m)等于底物平衡常数(K s)，若在反应体系中有竞争
9、性抑制剂存在，K m 值将最大，那么 KS 值也增大吗?为什么?31 (北京师范大学 2006 年考研试题)简述与酶高催化效率有关的因素及机理。32 (北京师范大学 2006 年考研试题)分别以血红蛋白和天冬氨酸转氨甲酰酶为例解释蛋白质功能的别构调控。33 (四川大学 2007 年考研试题)酶溶液加热时，随着时间的推移，酶的催化活性逐渐丧失。这是由于加热导致天然酶的构象去折叠。己糖激酶溶液维持在 4512 分钟后，活性丧失百分之五十。但是若己糖激酶与大量的底物葡萄糖共同维持在4512 分钟，则活性丧失仅为 3。请解释，为什么在有底物存在下，己糖激酶的热变性会受到抑制?研究生入学考试生物化学（酶
10、类）历年真题试卷汇编 6 答案与解析一、不定项选择题下列各题的备选答案中，有一个或多个是符合题意的，请选出所有符合题意的备选答案。1 【正确答案】 B【知识模块】 酶类2 【正确答案】 B【知识模块】 酶类3 【正确答案】 D【知识模块】 酶类4 【正确答案】 A【知识模块】 酶类5 【正确答案】 A【知识模块】 酶类6 【正确答案】 C【知识模块】 酶类7 【正确答案】 A【知识模块】 酶类8 【正确答案】 A,B【知识模块】 酶类9 【正确答案】 chargerelay system 即电荷中继系统，是一种在丝氨酸蛋白酶中存在的催化性三 AA 残基组合。这些残基所处的位置使天冬氨酸残基负电
11、荷能通过组氨酸的氮原子而中继传送给丝氨酸羟基，从而实现酶反应。【知识模块】 酶类10 【正确答案】 抗体酶，又称催化抗体，是抗体的高度选择性和酶的高效催化能力巧妙结合的产物，本质上是一种具有催化活性的免疫球蛋白，在其可变区被赋予了酶的属性。【知识模块】 酶类11 【正确答案】 同工酶是同一生物催化同一反应的不同的酶分子。同工酶的催化作用相同，但其功能意义有所不同。不同种生物有相同功能的酶不是同工酶。同工酶具有相同或相似的活性中心，但其理化性质和免疫学性质不同。同工酶的细胞定位、专一性、活性及其调节可有所不同。每种同工酶都有其独特的功能意义。【知识模块】 酶类12 【正确答案】 在体内的不同部位
12、，通过一系列的酶促反应来传递一个信息，并且初始信息在传到系列反应的最后时，信号得到放大，这样的一个系列叫做级联放大。最普通的类型是蛋白水解和蛋白质磷酸化的级联放大。【知识模块】 酶类13 【正确答案】 反馈作用指催化一个代谢途径中前面反应的酶受到同一途径的终产物抑制的现象。在产物累积过多时，通过停止其物质的合成，使细胞内的浓度保持适合于生理条件的水平，是细胞调节作用的一种，是一般的调节现象。【知识模块】 酶类14 【正确答案】 通过其他酶对其肽链上某些基团进行共价修饰，使酶处于有活性与无活性的互变状态，这种酶称为共价调节酶。【知识模块】 酶类15 【正确答案】 定向效应是范德华力的一种，是指相
13、互靠近的底物分子之间以及底物分子与酶活性部位的基团之间还必须有正确的立体化学排列才能发生反应。【知识模块】 酶类16 【正确答案】 多种酶靠非共价键相互嵌合催化连续反应的体系，称为多酶复合体，一般由 26 个功能相关的酶组成。连续反应体系中前一反应的产物为后一反应的底物，反应依次连接，构成一个代谢途径或代谢途径的一部分。由于这一序列反应是在一高度有序的多酶复合体内进行，从而提高了酶的催化效率，同时利于对酶的调控。【知识模块】 酶类17 【正确答案】 转换数也称为代谢转换数，是酶活性的一种表示法，指单位时间内每个酶分子将底物分子转换成产物的最大值。【知识模块】 酶类18 【正确答案】 齐变模型是
14、由莫诺(Monod)、怀曼(Wyman)和尚热(Changeux)提出的别构酶调节酶活性的机制模型。主张别构酶的所有亚基或全部呈紧密的、不利于结合底物的 T 状态；或者全部是松散的、有利于结合底物的 R 状态。这两种状态间的转变对于每个亚基都是同时的、齐步发生的。齐变模型与序变模型相对立。【知识模块】 酶类19 【正确答案】 酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的部位，称为酶的活性中心。它是由三级结构中空间位置相邻的几个氨基酸共同构成的。酶的活性中心包括两个功能部位：一个是结合部位，是酶与底物结合的基团，决定酶的专一性；另一个是催化部位，催化底物敏感键发生化学变化的基团，决定酶的催化
15、能力。但这两个部位并不是各自独立存在的，相互联系。【知识模块】 酶类20 【正确答案】 酶分子中能直接与底物分子结合并起催化反应的空间部位称为酶的活性部位。而必需基团是酶表面催化所必需的部分，是指直接参与对底物分子结合和催化的基以及参与维持酶分子构象的基团。因此必需基团包括活性部位，但必需基团不一定就是活性部位。【知识模块】 酶类21 【正确答案】 可逆地与膜结合，并以其膜结合型和可溶型的互变来影响酶的活性和调节酶的活性，这类酶称双关酶。【知识模块】 酶类22 【正确答案】 是在一定生物反应装置中利用酶的催化性质，将相应原料转化成有用物质的技术，是酶学和工程学相互渗透结合发展而成的一门新的技术
16、学科。其中化学酶工程指用化学手段修饰、改造、模拟天然酶，使其更适合人们的需要。一般指天然酶、化学修饰酶、固定化酶、非水介质中的酶及化学人工酶和酶稳定性的研究和应用。生物酶工程指用生物学方法，特别是基冈工程、蛋白质工程和组合库筛选法改造天然酶，创造性能优异的新酶。一般包括抗体酶、杂合酶、进化酶和核酶的研究和应用。【知识模块】 酶类23 【正确答案】 酶分子的变构中心结合一定的调节物后，引起酶蛋白构象的变化，从而导致酶活性上调，即称为酶的变构激活。【知识模块】 酶类24 【正确答案】 (1)B 是酶的反竞争性抑制剂。因为由图可看出，双倒数作图得到一组平行线，说明 VmaxK m 比值不变，这是反竞
17、争性抑制作用的特点，所以 B 是酶的反竞争性抑制剂。(2)B 1B 2B 3。反竞争性抑制作用的双倒数方程：式中，S为底物浓度即 A 的浓度，I为抑制剂的浓度即B 的浓度。与纵轴的截距为： 从B 1 到B 2 再到B 3，截距逐渐变小。所以B 也是逐渐变小，即B 1B 2B 3。(3)反竞争性抑制作用的机理。抑制剂与酶的结合： 如图可看出，反竞争性抑制剂只能与 ES 结合，形成 ESI 复合物，其中间产物只有 ES、ESI，无 EI。如图 4-4 所示。 由图可看出，加入抑制剂后，V max 和 km 都变小了，而且 Vmax 及 Km 都随I的增加而减小。用双倒数作图，如图 4-5 所示。如
18、图 4-5 所示，得到一组具有相同斜率的平行线，即 VmaxK m 比值不变。【知识模块】 酶类25 【正确答案】 酶对催化的反应和反应物有严格的选择性，一种酶只作用于一类化合物或一定的化学键，以促进一定的化学变化，并生成一定的产物，这种现象称为酶的特异性或专一性有的底物特异性几乎严格地只限于一种类型底物(如(脲酶)：EC.3 515 等)，也有的不太严格，能作用于多数同类化合物(如(磷酸化酶)EC 3131 和3132 等)。在后一情况下，因化合物不同，反应速度也有所不同。对光学异构体来说，也只能作用其中的一种，多数情况下，反应的类型可因酶而定。当酶与底物分子接近时，酶蛋白受底物分子诱导，其
19、构象发生有利于底物结合的变化，酶与底物在此基础上互补契合进行反应。使底物分子接近它的过渡态，降低了反应活化能，使反应易于发生，具有高效性，且能特异的与结构上更易互补，能形成酶-底物复合物的一类底物特异的反应。特异性是酶的显著特征之一，它可能是由于酶与底物相结合的部位构造上极为适合所致。因：勾酶的底物特异性非常显著，致使生物体内能建立起严密的代谢反应系列，而形成代谢网。【知识模块】 酶类26 【正确答案】 三羧酸循环中，由乙酰 CoA 和草酰乙酸缩合成有三个羧基的柠檬酸，柠檬酸经一系列反应，一再氧化脱羧，经 酮戊二酸、琥珀酸，再降解成草酰乙酸。而参与这一循环的丙酮酸的三个碳原子，每循环一次，仅用
20、去一分子乙酰基中的二碳单位，最后生成两分子的 CO2，并释放出大量的能量。 总反应式：乙酰 CoA+3NAD+FAD+GDP3NADH+FADH 2+GTP+2CO2+H2O 反应过程有： (1)草酰乙酸与乙酰-CoA 在柠檬酸合成酶的作用下缩合形成柠檬酸，如图 46 所示。柠檬酸合成酶是一个变构酶，ATP 是柠檬酸合成酶的变构抑制剂，此外， -酮戊二酸、NADH 能变构抑制其活性，长链脂酰 CoA 也可抑制它的活性， AMP 可对抗 ATP的抑制而起激活作用。(2)柠檬酸在乌头酸酶的作用下异构化异柠檬酸，如图 4-7 所示。(3)异柠檬酸在异柠檬酸脱氢酶的作用下氧化脱羧形成 -酮戊二酸，如图
21、 48 所示。同时 1 分子 NAD+(或 NADP+)还原成 NADH+H(或 NADPH+H+)。此酶分两种，一种以 NAD+为辅酶，需要 Mn2+或 Mn2+作为激活剂，存在于线粒体中；一种以NADP+为辅酶，存在于线粒体和细胞溶胶中。(4)-酮戊二酸在 一酮戊二酸脱氢酶的作用下氧化脱羧形成琥珀酰-CoA ，如图 4-9 所示。同时 1 分子NAD+还原成 NADH+H。-酮戊二酸脱氢酶系也由三个酶( 一酮戊二酸脱氢酶一E1、二氧硫辛酰转琥珀酰酶一 E2、二氢硫辛酰脱氢酶一 E3)和 6 个辅因子(TPP、硫辛酸、CoA、NAD +、FAD、Mg 2+)组成。(5)琥珀酰-CoA 在琥珀
22、酰-CoA 合成酶的作用下释放 CoASH 形成琥珀酸，并生成 1 分子 GTP，如图 4-10 所示。 (6)琥珀酸在琥珀酸脱氢酶的作用下脱氢形成延胡索酸，同时 1 分子 FAD 被还原 FANDH2。这酶含有铁硫中心和共价结合的 FAD(电子受体)，来自琥珀酸的电子通过 FAD 和铁硫中心，然后进入电子传递链到 O2，只能生成 2 分子 ATP，如图4-11 所示。(7)延胡索酸在延胡索酸酶的作用下水合生成 L-苹果酸，如图 4-12 所示。(8)L-苹果酸在苹果酸脱氢酶的作用下脱氢形成草酰乙酸。同时 1 分子 NAD+还原成 NADH+H。NAD +是脱氢酶的辅酶，接受氢成为 NADH+
23、H+，如图 4-13 所示。【知识模块】 酶类27 【正确答案】 酶是活细胞内产生的具有高度专一性和催化效率的蛋白质，又称为生物催化剂。酶广泛存在于各种细胞中，催化细胞生长、代谢等生命过程中几乎所有的化学反应。 酶的国际分类法将酶分为氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂合酶类、异构酶类、连接酶类六大类。 (1)氧化还原酶类。凡是能催化底物发生氧化还原反应的酶，均称为氧化还原酶(oxido-reductases)。在有机反应中，通常把脱氢加氧视为氧化，加氢脱氧视为还原。此类酶中包括脱氢酶、加氧酶、氧化酶、还原酶、过氧化物酶等。脱氢酶催化的反应，可用通式表示为：AH2+BA+BH 2。AH 2 表
24、示底物，B 为原初受氢体。 在脱氢反应中，直接从底物上获得氢原子的都是辅酶(基)。辅酶(基) 从底物上得到氢原子后，再经过一定的传递过程，最后使之与氧结合成水。例如，乳酸脱氢酶以 NAD+为辅酶将乳酸氧化成丙酮酸。 (2)转移酶类。凡能催化底物发生基团转移或交换的酶，称为转移酶(transterases)。根据所转移的基团种类的不通，常见的转移酶有氨基转移酶、甲基转移酶、酰基转移酶、激酶及磷酸化酶。由转移酶所催化的反应可用通式表示为：A-R+BA+B-R。式中，R 为被转移的基团。 不少的转移酶是结合蛋白质，被转移的基团首先与辅酶结合而后再转移给另一受体。如谷丙氨酸酶需要磷酸吡哆醛为辅基，使谷
25、氨酸上的氨基转移到丙酮酸上，使之成为丙氨酸，而谷氨酸成为 一酮戊二酸。 (3)水解酶类。凡能催化底物发生水解反应的酶，均称为水解酶(hydrolases)。常见的水解酶有淀粉酶、麦芽糖酶、蛋白酶、肽酶、脂酶及磷酸酯酶等。这类酶的酶促反应通式表示为：A-B+H 2OAH+BOH。 胞外水解酶都属简单蛋白酶。水解酶所催化的反应多数是不可逆的。例如磷酸二酯酶催化磷酸酯键水解。(4)裂合酶类。凡能催化底物分子中 CC(或 CO、C N 等)化学键断裂，断裂后一分子底物转变为两分子产物的酶，均称为裂解酶(lyases)，此类酶的酶促反应通式为：A-BA+B 。这类酶催化的反应多数是可逆的，从左向右进行的
26、反应是裂解反应，由右向左是合成反应，所以又称为裂合酶。 醛缩酶是糖代谢过程中一个很重要的酶，广泛存在于各种生物细胞内，它催化 1，6-二磷酸果糖裂解为磷酸甘油醛与磷酸二羟丙酮。 (5)异构酶类。异构酶(isomerases)能催化底物分子发生几何学或结构学的同分异构变化。几何学上的变化有顺反异构、差向异构(表异构)和分子构型的改变；结构学上的变化有分子内的基团转移(变位)和分子内的氧化还原。常见的异构酶有顺反异构酶、表异构酶、变位酶和消旋酶。酶促反应通式为：AB。 异构酶所催化的反应都是可逆的。糖酵解中异构酶有磷酸葡萄糖变位酶、磷酸丙糖异构酶及磷酸甘油酸变位酶。例如 D 一氨基酸消旋酶可使 D
27、 一氨基酸变成 L-氨基酸。 (6)合成酶类。合成酶(ligases)是催化两个分子连接在一起，并伴随有ATP 分子中的高能磷酸键断裂的一类酶，又称连接酶。酶促反应通式可表示为： A+B+ATP+AB+ADP+Pi 或 A+B+ATPA-B+AMP+PPi 此类反应多数不可逆。反应式中的 Pi 或 PPi 分别代表无机磷酸与焦磷酸。反应中必须有 ATP(或 GTP 等)参与。常见的合成酶有丙酮酸羧化酶、谷氨酰胺合成酶、谷胱甘肽合成酶等。例如L-络氨酸 tRNA 合成酶催化 LTyr-tRNA 的合成。【知识模块】 酶类28 【正确答案】 (a)是。从酶到底物的质子转移是胰凝乳蛋白酶、溶菌酶、羧
28、肽酶A 的催化作用的关键步骤。 (b)质子供体：胰凝乳蛋白酶中 Serl95 是其质子供体，胰凝乳蛋白酶利用 Ser195-OH 的 H+通过 His57 传向 Asp102 后，Ser195-O -成为强的亲核基团，来攻击底物的羰基碳；溶菌酶中的 Glu35 的一 COOH 是其质子供体，溶菌酶 Glu35 作为糖苷键的质子供体，剪切底物的 CO 键，而 Asp52 作为亲核试剂参与生成糖基酶中间体，随后糖基酶中间体与水分子发生反应，水解生成产物，而酶保持不变；羧肽酶 A 中的 Glu270 的-COOH 是其质子供体，羧肽酶 AGlu270的 COOH 作为广义酸提供一个质子给肽基的-NH
29、 基，肽键随着断裂，释放氨基酸，经扩散离开酶的活性部位，完成水解。【知识模块】 酶类29 【正确答案】 (1)当 V0=14V max 时，求S的值。由米氏方程 V0=VmaxS(K m+S)得： V 0=VmaxS(K m+S)=14V max 整理得S (K m+S)=14，所以：S=13K m=130005 molL=16710 -3molL 所以，在底物浓度为16710 -3molL 时，表现出的反应速度为最大反应速度的 14。可见，当S=K m2、2K m、10K m时，对应的反应速度分别是 Vmax 的 033 倍、067 倍和 091 倍。【知识模块】 酶类30 【正确答案】 增
30、大。由米氏方程的推导过程可知，K m=k2+k3k 1，K s=k2k 1，当 k2k 3 时， 即 Km=KS。若在反应中加入竞争性抑制剂，K m 值将增大。但根据 ，添加竞争性抑制剂会减小 ES 的生成量，但不会影响 K3 的大小，因此 k3 仍然很小，且 k2k 3，故此时 Km=KS。所以 Km 增大，K S也增大。【知识模块】 酶类31 【正确答案】 酶是由活细胞产生的生物催化剂，这是由酶分子的特殊结构决定的，影响酶高催化效率有关的因素及机理如下：(1)底物与酶的邻近与定向效应。反应速度与反应物浓度成正比。定向效应是反应基团之间和酶的催化基团与底物的反应基团之间的正确取位产生的效应。
31、邻近效应是指酶与专一性底物结合时，酶分子的构象会发生一定的改变，使其催化基团和结合基团正确排列与定位，以便底物分子的邻近和定向，使酶活性部位的底物浓度远远大于溶液中的浓度，从而使反应速度大大增加。在酶促反应中，除了底物向酶的活性中心靠近，形成局部的高浓度区外，还需要使底物和酶分子上的有关基团，尤其是那些参与反应的基团应严格地排列与定向。(2)底物分子形变或扭曲。当酶遇到其专一性底物时，酶中某些基团可以使底物分子内敏感键中的某些基团的电子云密度增高或降低，产生“电子张力” ，使敏感键的一端更加敏感，底物分子发生形变，底物比较接近它的过渡态，降低了反应活化能，使反应易于发生。酶与底物结合时，酶构象
32、发生改变的同时，底物分子也发生形变，从而形成一个相互契合的酶一底物复合物，进一步转化成过渡态，大大增加了酶促反应速率。(3)酸碱催化。酸碱催化是通过瞬时的向反应物提供质子或从反应物接受质子以形成稳定过渡态，加速反应的一类催化机制。(4)共价催化。共价催化在酶促反应机制中占极其重要的地位。亲核催化是共价催化的一个特殊例子。亲核催化是具有一个非共用电子对的原子或基团，攻击缺少电子，具有部分正电性的原子，并利用非共用电子对形成共价键的催化反应。在这种机制中，酶是作为亲核试剂催化反应的。(5)金属离子催化。金属离子和金属激活酶中的金属离子主要以 3 种途径参与催化过程，即通过结合底物为反应定向；通过可
33、逆地改变金属离子的氧化态调节氧化还原反应；通过静电稳定或屏蔽电荷。(6)多元和协同效应。在酶催化反应中，常常是几个基元催化反应结合在一起共同作用，这种多元催化协同作用的结果是使酶反应加速的一个因素。(7)活化部位微环境的影响。活化部位位于酶分子表面的疏水环境的裂缝中，非极性环境中介电常数低，两个带电基团之间的静电作用增强，酶与底物的活性部位相结合，埋在疏水环境中。两者之间的作用力增强，有利于酶的催化作用。【知识模块】 酶类32 【正确答案】 酶分子的非催化部位与某些化合物可逆的非共价结合后发生构象的改变，进而改变酶活性状态，称为酶的别构调控。 血红蛋白(Hb)的主要功能是在血液中结合并转运氧气
34、。 (1)Hb 的氧合具有正协同性同促效应，即一个 O2 的结合增加同一个 Hb 分子中其余空的氧结合部位对 O2 的亲和力。Hb 由四个亚基(22)组成，脱氧 Hb 由于分子内形成了盐键，使共构象受到约束，紧张态构象稳定，和 O2 亲和力较弱。当一个 亚基与 O2 结合后，部分盐键破坏，某些氨基酸残基发生位移，这时，与 O2 结合位点随即暴露出来。其他亚基构象依次改变，整个分子处于松弛状态，能以很快的速度与四个氧原子完全结合，从而提高 Hb 携氧能力。使第二个 亚基构象改变，对 O2 亲和力增加而与氧结合。这样又可以使两个 亚基依次发生构象改变，而以更高的亲和力与 O2 结合。这时，盐键全部
35、断裂，2 和 2之间的位移也达到 70nm。 (2)除此之外， H+、CO 2 和 BPG(2，3-二硝基甘油酸)对 Hb 结合氧的影响也是通过别构效应产生的。H +、CO 2 在 Hb 的结合部位是参与盐桥形成的一些地方，H +、CO 2 与 Hb 的结合稳定了 Hb 紧张态的构象，促进了 O2 的释放。BPG 在 Hb 的结合部位位于四个亚基缔合形成中央孔穴，高负电荷的 BPG 分子和 亚基之间的离子键有助于稳定 Hb 紧张态构象，促进 O2 的释放。天冬氨酸转氨甲酰酶(ATCase)是嘧啶合成途径的关键酶，催化氨甲酰磺酸和 Asp合成氨甲酰天冬氨酸。 (1)两底物的结合是协同的。ATCa
36、se 由催化亚基和调节亚基2 种亚基组成；活性部位位于催化链之间的界面附近。反应时，甲酰磷酸首先通过多个静电引力和氢键的相互作用结合，然后与 Asp 结合，形成过渡态。双底物的结合导致催化链的三级结构变化，进而导致整个酶分子四级结构大的变化，酶由T 型变成 R 型，促进了其他结合位点结合底物，加速了反应。 (2)另外，嘧啶合成的终产物 CTP 反馈抑制 ATCase，ATP 激活 ATCase，它们通过竞争调节部位转变酶亚基构象起作用，即 CTP 使亚基由 R 向 T 转变，抑制了底物结合； ATP 使亚基构象由 T 向 R 转变，促进了底物结合，加速了反应。 综上所述，多亚基的蛋白质和酶通过底物或非底物结合，改变构象，进而改变活性状态。【知识模块】 酶类33 【正确答案】 在底物存在下，己糖激酶与底物葡萄糖结合形成复合物，复合物中己糖激酶与底物之间是以非共价的弱相互作用，每个弱键的形成都会释放一些能量，为酶底物复合物提供某种程度的稳定，即酶一底物复合物比单独的酶更稳定，所以在底物存在下，己糖激酶的热变性会受到抑制。【知识模块】 酶类
